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Protéines alimentaires

Cas d'utilisation 

Les propriétés émulsifiantes des concentrés de protéines de quinoa sont-elles satisfaisantes pour des applications en agroalimentaire ?  

Référence : Propriétés interfaciales et émulsifiantes des concentrés de protéines de quinoa. ML López-Castejon ; C. Bengoechea; J. Diaz-Franco; C. Carrera ; biophysique alimentaire ; doi.org/10.1007/s11483-019-09603-0.

Le quinoa suscite de plus en plus d'intérêt dans l'industrie alimentaire. Dans cet article, les propriétés émulsifiantes de deux extraits de quinoa, Q9 et Q 11 sont étudiées.

 

La première étape a consisté à caractériser les propriétés interfaciales de Q9 et Q11 à une interface huile-eau. Les mesures de rhéologie interfaciale de la tension superficielle sont réalisées à l'aide d'un tensiomètre à goutte (TRACKER™). Ensuite, la caractérisation du système d'émulsion montre que Q11 a une capacité d'émulsification plus élevée qui est attribuée à ses meilleures propriétés rhéologiques. Cette découverte met en évidence la corrélation entre les propriétés interfaciales et les propriétés à l'échelle de l'émulsion (émulsification et stabilité).

 

Produit TECLIS : TRACKER™  tensiomètre à chute automatique

Mots clés : Quinoa, protéine, tension interfaciale,  rhéologie interfaciale,  émulsion, stabilité

Comment la capacité de mousse des protéines d'ovalbumine et la stabilité de la mousse contenant de l'ovalbumine sont-elles affectées par la température ?  

Référence : Propriétés interfaciales et émulsifiantes des concentrés de protéines de quinoa. RJBM Delahaije; FJ Lech; PA Wierenga; Hydrocolloïdes alimentaires 91 (2019) 263-274

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L'effet de la température sur la formation et la stabilisation des mousses d'ovalbumine est étudié. Plus précisément, la cinétique d'adsorption est caractérisée par des mesures de pression de surface et de module élastique à l'aide d'un tensiomètre à goutte (TRACKER™) à différentes températures (15 à 60°C) et, à l'échelle de la mousse, la capacité de mousse de l'ovalbumine est quantifiée en regardant la le volume initial et le rayon des bulles à l'aide d'un analyseur de mousse (FOAMSCAN™) et du logiciel Cell Size Analysis.

On constate que l'augmentation de la température entraîne une nette augmentation de la cinétique d'adsorption et donc une augmentation de la capacité de mousse. Cependant, l'augmentation de la température diminue la stabilité des mousses stabilisées à l'ovalbumine, ce qui, en fin de compte, s'oppose à l'augmentation de la capacité de mousse.

Produit TECLIS : TRACKER™  tensiomètre à goutte automatique, analyseur de mousse FOAMSCAN™, logiciel d'analyse de la taille des cellules

Mots clés : Protéine, concentration, caractérisation structurale, propriétés interfaciales, taux d'adsorption, viscosité, pouvoir moussant, stabilité de la mousse

Quel est l'effet de l'ajout de tensioactifs de bas poids moléculaire sur la stabilité des mousses protéiques ?  

Référence : Identification des modifications des propriétés chimiques, interfaciales et moussantes des mélanges de β-lactoglobuline et de dodécylsulfate de sodium. FJ Lech; P. Steltenpool; MBJ Meinders; S. Sforza; H. Gruppenb; PA Wierenga; Colloïdes et surfaces A : Physicochem. Ing. Aspects 462 (2014) 34–44

L'effet de l'ajout de SDS sur la stabilité de Les mousses de β-lactoglobuline (BLG) sont étudiées. A l'échelle de la mousse, la stabilité est caractérisée avec un analyseur de mousse FOAMSCAN™ en mesurant la mi-temps de la mousse t_(1⁄2). La stabilité de la mousse atteint un minimum à un rapport molaire critique MR = 20 (SDS sur BLG) puis augmente de manière similaire au SDS pur. Une analyse de la structure de la mousse avec le logiciel Cell Size Analysis montre que cette perte de stabilité à la valeur critique de MR est également représentée par une augmentation brutale du rayon moyen des bulles mais, aucune corrélation n'est observée entre les propriétés moussantes et les propriétés interfaciales qui sont caractérisés en termes de pression de surface et de module de dilatation à l'aide d'un tensiomètre à goutte (TRACKER™ de TECLIS). Cependant, ces expériences, à l'échelle de l'interface, montrent que la composition interfaciale évolue d'une interface recouverte de protéines ou de protéines-tensioactifs vers une interface recouverte uniquement de tensioactifs suggérant une interaction protéine-tensioactif. Ces résultats sont enfin confirmés par des mesures de tension superficielle avec un échange de volume.

Produit TECLIS : tensiomètre de goutte automatique TRACKER™ avec option Bulk Exchange, analyseur de mousse FOAMSCAN™, logiciel d'analyse de la taille des cellules

Mots clés : Protéine, stabilité de la mousse, rhéologie 2D, mélange protéine-tensioactif, complexation protéine tensioactif

Quelles sont les propriétés physicochimiques des ingrédients protéiques de riz et comment se comparent-elles aux ingrédients protéiques laitiers ?  

 

Référence : Caractérisation des propriétés physico-chimiques des ingrédients protéiques de riz intacts et hydrolysés. L. Amagliania ; J. O'Reganb ; C. Schmitt; AL Kellya; JA O'Mahony; Journal of Cereal Science 88 (2019) 16–23.

 

Les propriétés physico-chimiques de différents ingrédients protéiques de riz sont sondées et comparées aux ingrédients protéiques laitiers couramment utilisés.  Premièrement, les ingrédients protéiques de riz intacts se révèlent modérément solubles dans l'eau, tandis que les ingrédients protéiques de riz hydrolysés présentent une solubilité plus élevée. En particulier, les hydrolysats de protéines d'endosperme de riz (RPH) se distinguent par leur grande solubilité dans l'eau et leurs excellentes propriétés moussantes.  Des expériences à l'échelle de la mousse à l'aide d'un analyseur de mousse FOAMSCAN™ montrent en effet que les RPH présentent d'excellentes propriétés moussantes (capacité et stabilité de la mousse).

 

Enfin , le RPH présente une très bonne stabilité à la chaleur ce qui en fait un très bon candidat comme ingrédient fonctionnel et à valeur ajoutée dans une gamme de produits alimentaires .

Produit TECLIS : analyseur de mousse FOAMSCAN™, logiciel d'analyse de la taille des cellules

Mots clés : Protéines de riz, protéines laitières, propriétés moussantes, thermostabilité, solubilité

Quelles sont les contributions des fibrilles longues et des peptides dans le comportement moussant des systèmes de fibrilles de protéines de soja ?  

Référence : Contribution des fibrilles longues et des peptides au comportement de surface et de moussage du système de fibrilles de protéines de soja. Z.Wan; X. Yang; LMC Sagis ; Langmuir 2016, 32, 8092−8101.

L'adsorption des protéines aux interfaces joue un rôle majeur dans la stabilisation des systèmes multiphasiques tels que les mousses. Dans cet article, les propriétés moussantes de la glycinine de soja (11s) sont étudiées et l'effet du chauffage, qui entraîne la formation de fibrilles et de petits peptides, est sondé. Les propriétés interfaciales des peptides purs, des fibrilles pures et du mélange sont d'abord caractérisées par  analyse de la forme des gouttes, tensiométrie et expériences de rhéologie de dilatation de surface. Les résultats ont montré que le comportement interfacial est principalement dominé par les peptides. Les propriétés moussantes des trois systèmes (peptides, fibrilles et mélange) sont ensuite comparées à l'aide d'un analyseur de mousse FOAMSCAN™ à différentes valeurs de pH. L'analyse de la structure de la mousse avec le logiciel Cell Size Analysis et la caractérisation de la stabilité avec la mousse à mi-temps montrent à nouveau que les propriétés moussantes du mélange sont  dominé par les petits peptides. Enfin, les solutions à des valeurs de pH élevées semblent avoir de meilleures propriétés moussantes. Ceci est attribué à la formation de grappes de fibrilles et d'agrégats de peptides à ces valeurs de pH .

 

Produit TECLIS : analyseur de mousse FOAMSCAN™, logiciel d'analyse de la taille des cellules

Mots clés : Protéine de soja, tensiométrie des gouttes, rhéologie interfaciale, stabilité de la mousse

Quel est l'impact de l'interaction protéine-tensioactif sur les propriétés interfaciales et moussantes d'un  solution de soja?  

Référence : rhéologie de dilatation de surface non linéaire et comportement moussant des protéines et des agrégats fibrillaires de protéines en présence de surfactant naturel. Z.Wan; X. Yang; LMC Sagis ; Langmuir 2016, 32, 3679-3690.

Les propriétés interfaciales et moussantes de la glycinine de soja native (11S) sont sondées en présence du tensioactif naturel glycoside de stéviol (STE)  avant et après traitement thermique. Les propriétés interfaciales sont d'abord caractérisées avec un tensiomètre à goutte et des expériences de rhéologie dilatatoire oscillatoire de grande amplitude. Comparé au 11S natif, le système fibrille-peptide 11S a montré une cinétique d'adsorption plus rapide. Les propriétés d'adsorption du 11S ont été significativement affectées par les STE, probablement en raison de la liaison hydrophobe du 11S avec les STE. Cependant, les résultats suggèrent que les matériaux peptidiques ou fibrilles résultant du traitement thermique n'interagissent pas avec STE. A l'échelle de la mousse, la moussabilité et la stabilité sont caractérisées avec un analyseur de mousse FOAMSCAN™ et le logiciel Cell Size Analysis. Aucun effet du STE n'est observé sur la stabilité des solutions 11S contrairement au système fibrille-peptide où la stabilité de la mousse est significativement réduite par le STE. Finalement,  les mousses produites à partir du système fibrille-peptide 11S étaient considérablement plus stables que celles préparées à partir de 11S natif.

Produit TECLIS : analyseur de mousse FOAMSCAN™, logiciel d'analyse de la taille des cellules

Mots clés : Protéine de soja, traitement thermique, interaction protéine-tensioactif, moussage, stabilité de la mousse, rhéologie interfaciale

Quelles sont les propriétés de l'huile-eau

et interfaces air-eau contenant

mélanges de protéines végétales et laitières ?  

Référence : Hinderink, Emma, et al. "Comportement des mélanges de protéines végétales et laitières aux interfaces air-eau et huile-eau." Colloïdes et surfaces B : Biointerfaces (2020) : 111015.

Les propriétés interfaciales des interfaces huile-eau et air-eau contenant des protéines végétales laitières sont sondées par des mesures de tensiométrie de goutte. L'isolat de protéines de pois (PPI) est utilisé comme protéine de légumineuse tandis que deux protéines laitières sont utilisées : l'isolat de protéines de lactosérum (WPI) et le caséinate de sodium (SC). Mesures de tension superficielle et de viscoélasticité oscillatoire  ont été réalisées à différents rapports de mélange. Les résultats ont montré qu'en général, des modules élastiques plus élevés et des couches interfaciales plus rigides se formaient à l'interface air-eau, par rapport à l'interface huile-eau, à l'exception du PPI.

 

 

Produit TECLIS : tensiomètre à goutte automatique TRACKER™

Mots clés : mélanges végétaux-laitiers, isolat de protéines de pois, isolat de protéines de lactosérum,  caséinate de sodium, pression superficielle, viscoélasticité, huile de tournesol

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