Interactions aux interfaces
Cas d'utilisation
Quels sont les effets des boîtes quantiques de carbone sur la dynamique d'adsorption des protéines ?
Référence : Lai, L. ; Wei, X.-Q. ; Huang, W.-H.; Mei, P.; Ren, Z.-H.; Liu, Y., Impact des points quantiques de carbone sur les propriétés dynamiques des couches d'adsorption BSA et BSA/DPPC. Journal of colloid and interface science 2017, 506, 245-254.
Les effets des points quantiques de carbone (CQD) sur les propriétés dynamiques de l'albumine sérique bovine (BSA) ont été étudiés à l'aide de la méthode d'analyse du profil de goutte pendante (TRACKER™ de TECLIS). En outre, les effets des CQD sur l'adsorption compétitive de la BSA et de la dipalmitoyl phosphatidylcholine (DPPC) ont été examinés. Ces expériences ont montré que lorsque la concentration en CQD augmente, on observe une augmentation progressive du taux d'adsorption des molécules de BSA. De plus, l'ajout de CQD a entraîné une transition significative des dépendances cinétiques de l'élasticité de surface de la solution de BSA au-dessus d'une concentration critique de CQD. La valeur maximale d'élasticité de surface est attribuée à la formation de queues et de boucles. Lorsque les propriétés de surface dynamiques sont dominées par les molécules de BSA, les effets des CQD sur les propriétés de surface du mélange BSA/DPPC sont similaires à ceux de la BSA seule. Cependant, lorsque le film de surface est principalement constitué de DPPC, les CQD peuvent modifier les propriétés interfaciales de la monocouche de DPPC.
Produit TECLIS : tensiomètre à goutte automatique TRACKER™
Mots clés : tension superficielle dynamique, rhéologie dilatationnelle dynamique, protéine, boîtes quantiques de carbone.
Comment caractériser la capacité des protéines à pénétrer une interface ?
Référence : Meyers, T.-N.-L. ; Larsson, M.; Vorrsjo, E.; Olivecrona, G.; De petits résidus aromatiques DM dans l'extrémité C-terminale de l'apolipoprotéine C-III assurent la liaison des lipides et l'inhibition de la LPL. Journal de recherche sur les lipides 2017, 58 (5), 840-852.
La pression d'exclusion représente la pression à partir de laquelle il n'y a plus d'adsorption de molécules à l'interface alors que la diminution de la tension superficielle induite par la présence des protéines est une preuve de leur migration vers l'interface. Au-dessus d'une valeur critique de pression de surface Π_i, correspondant à la pression surfacique d'exclusion Π_ex, cette adsorption n'est plus possible et on n'observe plus d'abaissement de la tension superficielle ( ΔΠ=0). Dans cet article, les auteurs ont contrôlé la pression de surface initiale avec un tensiomètre de goutte automatisé (TRACKER™ de TECLIS) en modifiant le volume de goutte ; la réduction du volume de goutte conduit à une surface plus petite et donc à une concentration de surface plus élevée et à une pression de surface plus élevée. Ces expériences ont permis de déterminer la pression d'exclusion d'une protéine qui est un indicateur de sa capacité à pénétrer une interface.
Produit TECLIS : tensiomètre à goutte automatique TRACKER™, CMC automatique
Mots clés : Pression d'exclusion (Π𝑒𝑥), protéine, tension superficielle
Quel est l'effet de la longueur de la queue du surfactant dans la stabilisation des protéines médiée par le surfactant ?
Référence : Hanson, MG, Katz, JS, Ma, H., Putterman, M., Yezer, BA, Petermann, O. et Reineke, TM (2020). Effets de la variation hydrophobe de la longueur de la queue sur la stabilisation des protéines médiée par le surfactant. Pharmaceutique moléculaire, 17(11), 4302-4311.
L'un des inconvénients majeurs de l'utilisation des protéines thérapeutiques est leur manque de stabilité dû à l'agrégation et à la dénaturation. Pour limiter ces mécanismes, des tensioactifs ont été utilisés : d'une part, ils entrent en compétition avec les protéines pour l'espace à l'interface limitant ainsi l'agrégation et la dénaturation des protéines, d'autre part, les tensioactifs peuvent interagir directement avec les protéines pour les stabiliser ensuite et empêcher les interactions protéine-protéine qui en résulteraient dans leur agrégation. Dans cet article, les auteurs testent l'effet de la longueur de la queue (allant de 8 à 18 carbones) de six dérivés du FM100 sur la stabilité de l'immunoglobine G (IgG). À l'aide d'un tensiomètre à goutte automatique (TRACKER™ de TECLIS), des mesures de tension superficielle ont été effectuées et les résultats ont montré que la série FM100 de tensioactifs présente deux types de désintégrations de tension superficielle qui pourraient correspondre à une adsorption initiale suivie de réarrangements de la monocouche. De plus, le 14FM100 s'est avéré idéal, ayant à la fois une diminution initiale rapide et importante de la tension superficielle. Des expériences DLS supplémentaires ont montré que les longueurs à mi-queue empêchent le plus l'agrégation des IgG. Ces résultats suggèrent fortement que 14FM100 est une solution optimale candidat pour la stabilisation de IgG être meilleur pour surpasser les IgG sur la surface et empêcher l'agrégation des IgG par rapport aux queues hydrophobes plus courtes et plus longues.
Produit TECLIS : tensiomètre à goutte automatique TRACKER™
Mots clés : Tensioactif, protéine, longueur de la queue, tension superficielle, agrégation, adsorption compétitive.